Sintesi Collagene | Come Aumentarla? Dieta, Integratori, Creme

Che Cos’è

Il collagene è la proteina più abbondante dell’organismo umano. Basti pensare che, da solo, costituisce il 25-35% della massa proteica totale ¹.

Il collagene è una proteina particolare, che assume una struttura tridimensionale con la quale forma fibre forti e resistenti all’allungamento.

In effetti, il collagene è una componente fondamentale dei tessuti connettivi.

All’interno di questi tessuti, le fibre di collagene vengono usate come sostegno o connessione.

Il collagene costruisce anche delle fibre molto sottili e ramificate, chiamate fibre reticolari, che costituiscono un’intelaiatura simile a una rete.

Grazie alla sua rigidità e resistenza allo stiramento, questa matrice è perfetta per costruire l’impalcatura strutturale di organi, pelle, tendini, ossa e legamenti.

Struttura

Gli aminoacidi sono i mattoni delle proteine; pertanto, anche il collagene è composto dalla concatenazione di singoli amminoacidi.

L’unità costitutiva del collagene è il tropocollagene (o tropocollageno).

Il tropocollagene è costituito da 3 filamenti di peptidi (gruppi di amminoacidi) che sono avvolti insieme a formare una tripla elica destrorsa. Questi filamenti sono noti come catene alfa (catene α) ^{3, 4}.

I 3 filamenti peptidici del tropocollagene sono ricchi di glicina. In particolare, sono caratterizzati da una regione, detta regione collagenosa, costituita da una serie di 3 amminoacidi.

Il primo amminoacido è la glicina; i due successivi possono essere qualsiasi amminoacido, ma i più abbondanti sono prolina, idrossilina e idrossiprolina ⁵.

La sequenza amminoacidica ripetuta è responsabile della struttura dell’elica del tropocollagene ⁶. Infatti, ogni tipo di collagene ha rapporti specifici di glicina, prolina, idrossiprolina e idrossilisina.

Sintesi di Collagene

La sintesi del collagene avviene principalmente nei fibroblasti, che sono le cellule del tessuto connettivo specializzate nella sintesi di collagene e altre componenti della matrice extracellulare.

La sintesi del collagene all’interno del corpo è un processo complesso.

In breve, questa sintesi inizia con l’attivazione di geni associati alla formazione delle catene alfa che costituiranno il tropocollagene.

All’interno dei ribosomi, l’mRNA viene tradotto producendo delle "catene grezze", note come pre-pro-polipeptidi.

Queste catene vengono quindi via via affinate attraverso una serie di modifiche post-traduzionali, che in ultima analisi gli permetteranno di avvolgersi l’una sull’altra a formare la tripla elica caratteristica del tropocollagene ⁷.

Tra le varie modifiche, è necessario che gli amminoacidi prolina e lisina del pre-pro-collagene vengano idrossilati.

L’idrossilazione di prolina e lisina è affidata a specifici enzimi, che sono dipendenti dalla vitamina C. Per questo motivo, una grave carenza di vitamina C (scorbuto) si traduce in una compromissione della sintesi del collagene, con debolezza dei tessuti connettivi.

Oltre a idrossilare la molecola di collagene per stabilizzarla, la vitamina C ha dimostrato di poter stimolare i fibroblasti ad aumentarne la sintesi ^{7a, 7b}.

I pazienti con scorbuto possono presentarsi con stanchezza generale, debolezza, scarsa guarigione delle ferite, anemia e malattie gengivali.

Anche il rame è richiesto nelle fasi finali della sintesi delle fibrille di collagene.

Per approfondire i dettagli biochimici sulla sintesi del collagene, consigliamo gli articoli specialistici in lingua inglese su wikipedia e statpearls.

Aumentare la Sintesi di Collagene

Dieta

Mangiare cibi ricchi di collagene o cibi che aumentano la produzione di collagene può supportare la sintesi di questa importante proteina.

Le maggiori concentrazioni di collagene si trovano nei tessuti connettivi, come pelle, ossa, tendini e cartilagini.

Di conseguenza, gli alimenti ricchi di collagene sono esclusivamente animali e includono:

• ossa e brodo d’ossa;
• carni ricche di tessuto connettivo (tuttavia poco digeribili);
• cotenna di maiale (anch’essa poco digeribile);
• pelle di pesce;
• ostriche;
• lische e brodo di pesce;
• uova, soprattutto nel tuorlo e nelle membrane che separano il guscio dall’albume;
• colla di pesce – gelatina e alimenti che la contengono (dolci, carne in gelatina ecc.);
• carni di animali giovani (ad esempio costine di vitello), essendo il collagene degli animali giovani più digeribile rispetto a quello degli animali anziani.

Per un ottimale sintesi del collagene, come abbiamo visto, sono necessarie adeguate concentrazioni di vitamina C e rame.

Gli alimenti ricchi di vitamina C includono frutta e verdura, mentre le fonti animali di questa vitamina sono limitate alle frattaglie (fegato, reni ecc.) e ai molluschi crudi (ostriche, cozze, vongole).

La carenza di vitamina C è rara ma sembra interessare ancora il 5-15% degli adulti negli Stati Uniti ^{8, 9}. Tassi più alti (30%) si osservano negli anziani ¹⁰.

La carenza di rame è invece rara.

Integratori di Collagene

Secondo uno studio, è improbabile che il brodo d’ossa fornisca concentrazioni affidabili di precursori del collagene, rispetto agli integratori di questa proteina ¹¹.

Più in generale, il corpo umano sembra assorbire il collagene idrolizzato in modo più efficiente rispetto alla gelatina e al collagene nativo ^{12, 13}.

Dopo l’assunzione, il collagene viene digerito in amminoacidi e piccoli peptidi, che vengono quindi assorbiti e utilizzati dall’organismo per ricostruire collagene o altre proteine ¹⁴.

All’interno dell’organismo, i prodotti della digestione del collagene espletano una doppia azione ^{16, 17, 18}:

• gli aminoacidi liberi forniscono i mattoni per la sintesi di fibre di collagene ed elastina;
• gli oligopeptidi agiscono come ligandi, attivando i recettori presenti sulla membrana dei fibroblasti e stimolando in questo modo la produzione di collagene, elastina e acido ialuronico.

Diversi studi clinici dimostrano che gli integratori di collagene possono aiutare a rallentare l’invecchiamento della pelle, riducendo le rughe e la secchezza cutanea, e migliorandone l’elasticità ^{19, 20, 21, 22}.

Gli integratori di collagene possono aiutare ad alleviare il dolore articolare associato all’esercizio fisico, all’artrosi e all’artrite reumatoide, sebbene siano necessarie ulteriori ricerche ^{50, 51, 52}.

Cosmetici

Il collagene idrolizzato viene utilizzato sia nei cosmetici che negli integratori.

Nei cosmetici, la sua azione è sostanzialmente idratante e antiossidante, in quanto le grandi dimensioni molecolari non ne permettono un assorbimento significativo nella pelle.

Di conseguenza, i cosmetici a base di collagene marino/bovino (anche nella forma idrolizzata) non sono efficaci nell’aumentare la sintesi di collagene.

Per stimolare la sintesi di questa importante proteina si possono invece utilizzare altre strategie cosmetiche, come l’uso di:

• trattamenti esfollianti con mezzi fisici, strofinando sulla pelle sostanze abrasive (come il sale o polveri di noccioli), oppure applicando peeling chimici (es. alfa idrossiacidi, beta idrossiacidi, polidrossiacidi) ²³;
• retinoidi topici (vitamina A – retinolo e derivati) ^{24, 25, 26};
• vitamina C pura ²⁷;
• peptidi bioattivi, come palmitoil pentapeptide-4 (Matrixyl) e GHK-Cu ^{28, 29};
• estratti vegetali topici (centella asiatica, fitoestrogeni, luppolo, boswellia, resveratrolo) ^{30, 31, 32, 33, 34, 35, 36};
• frazione insaponificabile di alcuni oli vegetali, come quelli di avocado, soia, cocco e oliva ^{37, 38, 39}.

Medicina Estetica

Diversi trattamenti medico-estetici, come microdermoabrasione, radiofrequenza, microneedling, ultrasuoni e laser resurfacing, aiutano a stimolare la sintesi di collagene ed elastina.

L’efficacia di questi trattamenti si basa paradossalmente sul creare un danno agli strati profondi della pelle.

Tale danno stimola l’attivazione dei fibroblasti per riparare la lesione; ne consegue un aumento della sintesi di collagene e altre molecole importanti per la bellezza e la struttura della pelle.

Ad esempio, tramite il microneedling si creano numerose microferite che stimolano il rilascio di vari fattori di crescita, utili per aumentare la sintesi e la deposizione di collagene ed elastina all’interno del derma ⁴⁰.

I trattamenti laser o a ultrasuoni inducono invece un danno termico (da calore) a livello del derma. Tale danno induce la contrazione pressoché immediata del collagene, con conseguente aumento del tono cutaneo ^{41, 42}.

Inoltre, nelle successive settimane, il danno biologico dermico stimola la produzione e il rinnovamento del collagene, migliorando la texture e riducendo il rilassamento cutaneo.

Biostimolazione

La biostimolazione si basa sulla microiniezione cutanea di attivi in grado di favorire e stimolare l’azione dei fibroblasti, al fine di ottenere un miglioramento estetico e funzionale della pelle.

Questi preparati biorivitalizzanti possono contenere vitamine (A, C, E, nitcotinamide), acido ialuronico a basso peso molecolare, aminoacidi, minerali, enzimi antiossidanti e peptidi biomimetici.

Considerata la mancanza di standardizzazione dei protocolli di biostimolazione, è difficile pronunciarsi sull’efficacia generale di questi trattamenti. Anche gli studi in letteratura presentano risultati contrastanti, dal momento che in molti casi non hanno osservato benefici significativi sul piano estetico o funzionale ^{43, 44, 45, 46, 47, 48, 49}.

Sport

Uno studio su 56 donne giapponesi di mezza età sedentarie ha valutato gli effetti di 16 settimane di attività fisica (sia aerobica che contro resistenza) ⁵⁰.

• L’allenamento aerobico veniva completato due volte a settimana e prevedeva 30 minuti du ciclismo al 65%-75% della frequenza cardiaca massima .
• L’allenamento contro resistenza è stato eseguito due volte a settimana e prevedeva 3 serie da 10 ripetizioni dei seguenti esercizi: leg curl, leg extension, arm curl, rematore, pressa per le spalle e pressa per il torace.
  Le partecipanti si sono esercitate al 50% del loro carico massimale per le sessioni 1-2, al 60% per le sessioni 3-6, al 70% per le sessioni 7-10 e al 75%-80% per le sessioni 11-32.

L’elasticità della pelle e la struttura del derma superiore sono migliorate in entrambi i gruppi, ma solo l’allenamento contro resistenza a portanto a un miglioramento (sebbene non statisticamente significativo) dello spessore del derma.

In entrambi i gruppi, l’attività fisica ha anche ridotto i livelli di citochine infiammatorie e aumentato l’espressione di geni coinvolti nella sintesi di collagene, acido ialuronico e proteoglicani.

Nei topi obesi, 8 settimane di esercizio fisico hanno migliorato la densità del collagene dermico e diminuito la quantità di tessuto adiposo sottocutaneo e le dimensioni degli adipociti ⁵¹.

È stato anche dimostrato che esercizi aerobici di intensità moderata promuovono la guarigione delle ferite cutanee sia negli esseri umani che nei topi ^{52, 53}.